La física cuántica hace más de un siglo que proporcionó nuevas claves para explorar el universo de lo más pequeño, todo el universo conocido se explica con los átomos y moléculas. Son de interés en los seres vivos unas moléculas con estructura algo complicadas, las tan conocidas proteínas. Para desarrollar nuevos medicamentos, se debe conocer en detalle la estructura espacial de las proteínas, moléculas imprescindibles en los organismos de los humanos. Conocer la fórmula química de estas enormes macromoléculas orgánicas no es suficiente. Es imprescindible analizar su estructura espacial, es decir, los pliegues de las cadenas de polipéptidos de los aminoácidos que entran en su composición.
John Kendrew y Max Perutz lo consiguieron en el año 1957 utilizando cristalografía y difracción de rayos X, descubriendo la estructura tridimensional de dos proteínas muy conocidas, mioglobina y hemoglobina. Este método aún se utiliza, pero requiere de la disponibilidad de grandes cantidades de macromoléculas y, además lograr que estén cristalizadas, lo cual no siempre es posible o fácil, y no se pueden estudiar de forma individual o in vitro. Las alternativas disponibles son la microscopía electrónica y resonancia magnética nuclear.
Los diamantes como sondas
En un artículo subido a arXiv, se describe, en términos puramente teóricos por ahora, un método prometedor, porque simultáneamente elimina la necesidad de la cristalización de las proteínas y permite determinar la estructura espacial a partir de una molécula única.
Su técnica se basaría en los centros de color NV de los diamantes, considerando sus características cuánticas. NV se refiere a defectos en la estructura cristalina de diamantes, formados mediante la combinación de un átomo de nitrógeno y un hueco reemplazando dos átomos de carbono. Estos centros actualmente son considerados para su posible uso en ordenadores cuánticos.
También se podrían emplear como una especie de sonda cuántica para observar el interior de las células vivas, midiendo campos magnéticos y temperaturas.
Científicos del MIT, Singapore University of Technology and Design y de Harvard creen que se podrían emplear centros de color situado a pocos nanómetros en la superficie del diamante.
Su estado cuántico se ve influenciado por el de los espines de los electrones y protones, de una proteína depositada sobre la superficie. Este estado cambia las características de la luz de fluorescencia, que se emite bajo la acción de un haz láser. Con la medición de estas características es posible reconstruir indirectamente la distribución espacial de los átomos que constituyen la proteína, aunque de momento solo en teoría.
Los físicos esperan, aunque piensan que tardará algunos años, pasar de la teoría a la práctica. Incluso afirman que sería posible sin necesidad de muy bajas temperaturas y vacío, la realización de sus experimentos. Sería una ventaja adicional sobre otras técnicas utilizadas actualmente para la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas.
